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Dienstag, 28. Juni 2016

Seminarraum 1

12:30 – 14:00 h 

 

 

 

Reproducible protein sample preparation from small amount of clinical specimens for proteomic studies

Tiannan Guo 1, Ruedi Aebersold 1,2

1. Department of Biology, Institute of Molecular Systems Biology, ETH Zurich, Switzerland

2. Faculty of Science, University of Zurich, Zurich, Switzerland

Reproducible and efficient extraction of proteins from small amount of clinical specimens is the first step for protein-based measurements in clinical studies. In this talk, we will discuss recent progresses in developing various versions of pressure cycling technologies (PCT) for reproducible protein extraction prior to their mass spectrometric analyses. Protein extraction is followed by proteolytic digestion and the analysis of the resulting peptide samples by the highly reproducible technique SWATH-MS. The PCT-SWATH technology is broadly applicable to different types of clinical samples. The tissue types we have processed included cancer cells, biopsy-level fresh frozen tissues, formalin-fixed, paraffin-embedded (PPFE) tissues, and various types of blood samples. We will also demonstrate the quantitative performance of the method on  the thousands of proteins measured from each sample.

 

 

Molekulare Einblicke in den Multikomponentenkomplex der Nisin Biosynthese.

Jens Reiners,

Institut für Biochemie, Heinrich Heine Universität, Universitätsstraße1, 40225 Düsseldorf

Stöchiometrie und in-vitro Assemblierung von Multikomponentenkomplexen stellt eine Herausforderung für die Analytik dar. Mithilfe einer Kombination von multi-angle light scattering und Gelfiltration (MALS-SEC) können diskrete Molekülkomplexe analysiert werden. Hierbei wird der hydrodynamische Radius bestimmt, wodurch das Molekulargewicht und somit der oligomere Zustand der Proteine ermittelt werden kann. Für ein besseres Verständnis der Interaktion ist die Strukturaufklärung des Komplexes aber sehr wichtig. Jedoch sind Multikomponentenkomplexe meist sehr labil und kristallisieren nur schlecht. In vielen Fällen konnten jedoch die Strukturen der Einzelkomponenten gelöst werden. Mithilfe von zusätzlichen Strukturinformationen aus small-angle X-Ray scattering (SAXS) Experimenten können diese zu einem in-silico Komplex zusammen gesetzt werden.In diesem Vortrag werden diese Techniken am Beispiel der Biosynthese des Lantibiotikums Nisin verdeutlicht. Nisin ist ein von Lactococcus lactis sekretiertes Peptid, welches insbesondere gegen Gram-positive Bakterien wirkt. Besonderheiten von Nisin sind spezielle dehydratisierte Aminosäuren sowie (Methyl)-Lanthioninringe die namensgebend für diese Art von Peptiden sind. Ebenso sind die (Methyl)-Lanthioninringe verantwortlich für die antimikrobielle Aktivität von Nisin. Diese Modifikationen werden von speziellen Enzymen in einem Multikomponentenkomplex katalysiert

 

Mittwoch, 29. Juni 2016

Seminarraum 1

12.30 - 14.00 h 

 

 

Ion Mobility Supported Acquisition Techniques

Dr. Marc Kipping

Waters GmbH Eschborn

 



Advances in Targeted Omics Quantitation Using a Novel Scanning Quadrupole DIA Method

Dr. Hans Vissers

Waters Manchester UK

 

 

 

 

 

Mittwoch, 29. Juni 2016

grosser Saal

12:30 – 14:00 h

 

 

 

 

Are you interested in innovation?

Annette Michalski, Arndt Asperger

Join us for a lunch session to discuss the novel workflows and the latest advances in mass spectrometry instrumentation. We will share insights into Bruker’s MALDI imaging applications and QTOF technology for quantitative proteomics.

Welcome!

 

 

 

 

Donnerstag, 30. Juni 2016

grosser Saal

12.00 - 13.30 h

 

 

 

 

Second Generation Parallel Reaction Monitoring For Targeted Proteomics

Dr. Sebastien Gallien

Thermo Fisher Scientific

Targeted analyses using parallel reaction monitoring (PRM), performed on high resolution and accurate-mass (HRAM) quadrupole-orbitrap mass spectrometers, present the selectivity and sensitivity to confidently quantify peptides in complex samples. The internal standards (IS) used for isotope dilution quantification were recently leveraged to actually drive the acquisition (“internal standard triggered-PRM”, IS-PRM), thus increasing the scale of screening experiments while ensuring high data quality. The use of the IS-PRM technique has been further investigated in additional contexts, including post-translational modifications, accurate quantification experiments, and fast liquid chromatographic separations.

 

 

OMICS Applikationen und neues von der ASMS 2016

 Dr. Patrick Pankert

Thermo Fisher Scientific

 

 

Reagenzien für die Massenspektrometrie

 Dr. Geraldine Kolter

Thermo Fisher Scientific